Glutathion ist ein Tripeptid, das in nahezu allen Zellen vorkommt und als wichtigstes körpereigenes Antioxidans gilt. Was ist Glutathion genau, und wie lässt sich die Glutathion Wirkung in der Forschung zu oxidativem Stress einordnen? Das Molekül hält das Redoxgleichgewicht in der Zelle aufrecht, ist an Entgiftungsreaktionen beteiligt und schützt die Mitochondrien vor Schäden. Dieser Artikel behandelt die Struktur, die Wirkung, die Bildung in der Zelle, die wichtigsten Forschungsgebiete und die Handhabung von reduziertem Glutathion im Labor.
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Die wissenschaftliche Definition von Glutathion
Glutathion, international auch Glutathione genannt, ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin. Besonders ist die Bindung zwischen Glutamat und Cystein. Sie verläuft nicht wie üblich über die Alpha-Carboxylgruppe, sondern über die Gamma-Carboxylgruppe des Glutamats. Dadurch ist das Molekül vor dem Abbau durch die meisten Peptidasen geschützt.
Der aktive Kern des Moleküls ist die Thiolgruppe des Cysteins. In der reduzierten Form, abgekürzt als GSH, kann diese Gruppe Elektronen abgeben. Zwei oxidierte Moleküle bilden zusammen Glutathiondisulfid, abgekürzt als GSSG.
Glutathion kommt in den meisten Zellen in millimolaren Konzentrationen vor und ist damit eines der häufigsten Thiole im Körper. Die CAS-Nummer von reduziertem L-Glutathion lautet 70-18-8. Glutathion für die Forschung enthält ausschließlich diese reduzierte Form.
Glutathion Wirkung auf die Redoxbalanz
Glutathion neutralisiert reaktive Sauerstoffverbindungen auf zwei Wegen. Es kann direkt mit freien Radikalen reagieren, und es dient als Cofaktor für Glutathionperoxidasen. Diese Enzyme machen Wasserstoffperoxid und Lipidperoxide unschädlich. Bei diesen Reaktionen wird GSH in GSSG umgewandelt.
Das Enzym Glutathionreduktase wandelt GSSG anschließend wieder in GSH um, wobei NADPH als Elektronendonor dient. Dieser Kreislauf hält unter normalen Bedingungen den weitaus größten Teil des Vorrats in der reduzierten Form. Ein sinkendes GSH/GSSG-Verhältnis gilt in der Forschung als empfindlicher Indikator für oxidativen Stress.
Außerdem koppeln Glutathion-S-Transferasen Glutathion an verschiedenste körperfremde Stoffe und reaktive Metaboliten. Diese Konjugate sind besser löslich und werden leichter ausgeschieden. Deshalb hat Glutathion einen festen Platz in der Forschung zu Entgiftungswegen in der Leber.
Bildung von Glutathion in der Zelle
Zellen bilden Glutathion selbst, und zwar in zwei enzymatischen Schritten. Zuerst verknüpft die Glutamat-Cystein-Ligase Glutamat mit Cystein, danach fügt die Glutathionsynthetase Glycin hinzu. Beide Schritte verbrauchen ATP. Das Enzym Gamma-Glutamyltransferase spielt seinerseits eine Rolle beim Abbau von extrazellulärem Glutathion und bei der Rückgewinnung der Bausteine.
Der erste Schritt gilt als geschwindigkeitsbestimmend, und die Verfügbarkeit von Cystein ist häufig der begrenzende Faktor. In der Forschung wird deshalb regelmäßig N-Acetylcystein als Cysteinquelle eingesetzt, um die Bildung von Glutathion zu beeinflussen.
Die Hemmung der Synthese mit Buthioninsulfoximin (BSO), einem Hemmstoff der Glutamat-Cystein-Ligase, ist eine häufig genutzte Methode, um den Glutathionspiegel in Zellmodellen zu senken. So lässt sich untersuchen, welche Prozesse von einem intakten Glutathionvorrat abhängen.
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Forschungsgebiete und Studien zu Glutathion
Glutathion wird in der Forschung eingesetzt, um oxidativen Stress, Entgiftungswege und den Schutz der Mitochondrien zu untersuchen. Mitochondrien besitzen einen eigenen Glutathionvorrat. Dieser ist wichtig, weil in der Elektronentransportkette ständig reaktive Sauerstoffverbindungen entstehen.
Eine zweite Anwendung ist der Einsatz als Referenzsubstanz bei der Messung des GSH/GSSG-Verhältnisses in Zellmodellen. Eine genaue Messung ist schwierig, weil GSH während der Probenvorbereitung leicht oxidiert und das gemessene Verhältnis dadurch verfälscht werden kann.
Niedrige Glutathionspiegel wurden in der Literatur mit verschiedenen Erkrankungen und mit dem Altern in Verbindung gebracht. Über Ursache und Wirkung sagt das allerdings noch wenig aus. In Humanstudien wurde Glutathion sowohl oral als auch intravenös untersucht, und vor allem zur Aufnahme nach oraler Gabe sind die Ergebnisse nicht eindeutig.
Glutathion im Vergleich mit NAD+
Glutathion und NAD+ werden oft im selben Forschungsfeld untersucht, erfüllen aber unterschiedliche Aufgaben. Glutathion ist ein direktes Antioxidans und Cofaktor in Entgiftungsreaktionen, während NAD+ vor allem als Elektronenträger im Energiestoffwechsel und als Substrat für Sirtuine und PARP-Enzyme wirkt.
Es gibt allerdings eine klare biochemische Verbindung. NAD+ kann in NADP+ umgewandelt werden, und dessen reduzierte Form NADPH ist genau der Elektronendonor, den die Glutathionreduktase braucht, um GSSG wieder in GSH umzuwandeln. Beide Systeme sind also über den NADP-Stoffwechsel miteinander verknüpft.
Für die Forschung zu oxidativem Stress und mitochondrialer Funktion ist es deshalb sinnvoll, beide Substanzen im Zusammenhang zu betrachten. Glutathion zeigt, wie sich die Zelle gegen Schäden verteidigt, NAD+ zeigt, wie die Zelle Energie- und Reparaturprozesse steuert.
Rekonstitution, Handhabung und Lagerung
Glutathion wird als gefriergetrocknetes Pulver geliefert und unter sterilen Bedingungen gelöst, zum Beispiel in bakteriostatischem Wasser (BAC Wasser). Das Lösungsmittel wird langsam an der Innenwand entlang zugegeben, danach wird das Vial vorsichtig geschwenkt, bis sich das Pulver vollständig gelöst hat. Die Konzentration nach dem Lösen lässt sich mit dem Peptid-Rechner berechnen.
Reduziertes Glutathion oxidiert in Lösung allmählich zu GSSG. Deshalb wird am besten mit frisch angesetzten Lösungen gearbeitet, und der Kontakt mit Luft und Licht wird so weit wie möglich begrenzt. Eine rekonstituierte Lösung wird gekühlt und dunkel aufbewahrt.
Das trockene Pulver bleibt an einem kühlen, trockenen und dunklen Ort am längsten stabil. Steriles Arbeiten mit sauberen Materialien und einem desinfizierten Septum verhindert Kontaminationen. Jede Charge wird mit einem Analysezertifikat (CoA) geliefert. Wie du dieses Dokument liest, erfährst du im Artikel Analysezertifikat lesen.
Häufige Fragen zu Glutathion
Glutathion, was ist das genau?
Glutathion ist ein Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin, das in nahezu allen Zellen vorkommt. Es ist das wichtigste körpereigene Antioxidans und spielt eine Rolle bei der Neutralisierung reaktiver Sauerstoffverbindungen und bei Entgiftungsreaktionen.
Ist Glutathion ein Peptid?
Ja. Glutathion ist ein Tripeptid, aufgebaut aus Glutamat, Cystein und Glycin. In der Forschung wird es häufig zusammen mit anderen Substanzen eingesetzt, die bei oxidativem Stress eine Rolle spielen, etwa NAD+.
Was ist der Unterschied zwischen GSH und GSSG?
GSH ist die reduzierte, aktive Form von Glutathion mit einer freien Thiolgruppe. GSSG ist die oxidierte Form, in der zwei Moleküle über eine Disulfidbrücke miteinander verbunden sind. Das Verhältnis zwischen beiden wird in der Forschung als Maß für oxidativen Stress verwendet.
Worauf beruht die Glutathion Wirkung in Zellmodellen?
Die Wirkung beruht auf der Thiolgruppe des Cysteins, die Elektronen abgeben kann. Darüber neutralisiert Glutathion reaktive Sauerstoffverbindungen direkt oder als Cofaktor der Glutathionperoxidasen und bindet über Glutathion-S-Transferasen reaktive Stoffe für die Ausscheidung.
Ist dieses Produkt als Glutathion-Injektion gedacht?
Nein. Dieses Produkt ist eine Forschungssubstanz für den Laborgebrauch und kein Arzneimittel oder Injektionspräparat. In der wissenschaftlichen Literatur wurde Glutathion zwar intravenös untersucht, das liegt jedoch außerhalb des vorgesehenen Verwendungszwecks dieser Forschungsvariante.
Wo ist Glutathion für die Forschung erhältlich?
Glutathion für die Laborforschung ist bei BRO Peptides erhältlich. Wir versenden aus eigenem Lager in den Niederlanden nach Deutschland und Österreich, und jede Charge wird mit einem Analysezertifikat (CoA) geliefert. Es ist ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt und nicht für den menschlichen Verzehr.
Wissenschaftliche Quellen
Diese Informationen dienen ausschließlich Forschungs- und Bildungszwecken und basieren auf wissenschaftlicher Literatur mit Peer-Review. Ausschließlich für Labor- und Forschungszwecke bestimmt. Nicht für den menschlichen oder tierischen Gebrauch. Es werden keine medizinischen Aussagen getroffen.
- Forman HJ, Zhang H, Rinna A. Glutathione: overview of its protective roles, measurement, and biosynthesis. Mol Aspects Med. 2009;30(1-2):1-12. doi:10.1016/j.mam.2008.08.006
- Lu SC. Glutathione synthesis. Biochim Biophys Acta. 2013;1830(5):3143-3153. doi:10.1016/j.bbagen.2012.09.008
